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　　当前62页，共129页，星期一。 第六十二页，共一百二十九页。 肌红蛋白 (Mb) N 端 C端 当前63页，共129页，星期一。 第六十三页，共一百二十九页。 纤连蛋白分子的结构域 （二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain) 。 当前64页，共129页，星期一。 第六十四页，共一百二十九页。 （三）分子伴侣参与蛋白质折叠 分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。 当前65页，共129页，星期一。 第六十五页，共一百二十九页。 参与蛋白质折叠的分子伴侣分为三类： 热休克蛋白70（Hsp70） 伴侣蛋白 核质蛋白 当前66页，共129页，星期一。 第六十六页，共一百二十九页。 伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用 当前67页，共129页，星期一。 第六十七页，共一百二十九页。 亚基之间的结合主要是氢键和离子键。 四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。 当前68页，共129页，星期一。 第六十八页，共一百二十九页。 由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。 血红蛋白的四级结构 当前69页，共129页，星期一。 第六十九页，共一百二十九页。 没有四级结构的蛋白质： 1. 只有一条多肽链的蛋白质。 2. 虽然有多条多肽链，但他借助于共价 键相连（如：胰岛素和IgG等)。 3. 多聚体、多酶复合体、超分子复合体 不属于四级结构范畴。 当前70页，共129页，星期一。 第七十页，共一百二十九页。 五、蛋白质的分类 根据蛋白质组成成分: 单纯蛋白质 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 根据蛋白质形状: 纤维状蛋白质 球状蛋白质 当前71页，共129页，星期一。 第七十一页，共一百二十九页。 六、蛋白质组学 （一）蛋白质组学基本概念 蛋白质组是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。 当前72页，共129页，星期一。 第七十二页，共一百二十九页。 （二）蛋白质组学研究技术平台 蛋白质组学是高通量，高效率的研究: 双向电泳分离样品蛋白质 蛋白质点的定位、切取 蛋白质点的质谱分析 （三）蛋白质组学研究的科学意义 当前73页，共129页，星期一。 第七十三页，共一百二十九页。 蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein 第三节 当前74页，共129页，星期一。 第七十四页，共一百二十九页。 （一）一级结构是空间构象的基础 一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 牛核糖核酸酶的一级结构 二硫键 当前75页，共129页，星期一。 第七十五页，共一百二十九页。 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 当前76页，共129页，星期一。 第七十六页，共一百二十九页。 （二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 胰岛素 氨基酸残基序号 A5 A6 A10 B30 人 Thr Ser Ile Thr 猪 Thr Ser Ile Ala 狗 Thr Ser Ile Ala 兔 Thr Gly Ile Ser 牛 Ala Gly Val Ala 羊 Ala Ser Val Ala 马 Thr Ser Ile Ala 当前77页，共129页，星期一。 第七十七页，共一百二十九页。 （三）氨基酸序列提供重要的生物化学信息 一些广泛存在于生物界的蛋白质如细胞色素c(cytochrome C)，比较它们的一级结构，可以帮助了解物种进化间的关系。 当前78页，共129页，星期一。 第七十八页，共一百二十九页。 （四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病 例：镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 正常红细胞 镰刀形红细胞 当前79页，共129页，星期一。 第七十九页，共一百二十九页。 肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基 血红素结构 二、蛋白质的功能依赖特定空间结构 （一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 当前80页，共129页，星期一。 第八十页，共一百二十九页。 肌红蛋白(myoglobin，Mb) 肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段α-螺旋结构。 血红素分子中的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链中的F8组氨酸残基还与Fe2+形成配位结合，所以血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。 当前81页，共129页，星期一。 第八十一页，共一百二十九页。 血红蛋白(hemoglobin，Hb) 血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基可结合1个血红素并携带1分子氧。 Hb亚基之间通过8对盐键，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。 当前82页，共129页，星期一。 第八十二页，共一百二十九页。 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 （二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合 当前83页，共129页，星期一。 第八十三页，共一百二十九页。 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 Mb的氧解离曲线为直角双曲线，易与氧结合；Hb的氧解离曲线为S形，在氧分压低时较难与氧结合。表明Hb四个亚基对氧的结合具有正协同效应。 当前84页，共129页，星期一。 第八十四页，共一百二十九页。 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 当前85页，共129页，星期一。 第八十五页，共一百二十九页。 Hb与氧结合时构象的改变: 由未结合氧时的紧张态（T态）转变为结合氧时的松弛态（R态） *T态转变成R态是逐个结合O2而完成的 当前86页，共129页，星期一。 第八十六页，共一百二十九页。 O2 血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 当前87页，共129页，星期一。 第八十七页，共一百二十九页。 血红素与氧结合模示图 血红素是4个吡咯环通过4个甲炔桥相连形成的平板状铁卟啉化合物，2价铁离子居于卟啉环的中央。铁离子有6个配位键，其中4个配位键与4个吡咯环的N原子相连接，1个与F8（?-螺旋F中第8个残基）组氨酸（93）相结合，氧分子则与第6个配位键相结合，并与E7组氨酸（64）相接近。血红素未结合氧时，Fe2+高出卟啉环平面约0.075nm，偏向?-螺旋F8组氨酸侧，当结合氧后，Fe2+被拉入卟啉环中，这样带动F8发生位移，进而引发一系列构象改变。 当前88页，共129页，星期一。 第八十八页，共一百二十九页。 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 当前89页，共129页，星期一。 第八十九页，共一百二十九页。 （三）蛋白质构象改变可引起疾病 蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。 当前90页，共129页，星期一。 第九十页，共一百二十九页。 蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。 这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 当前91页，共129页，星期一。 第九十一页，共一百二十九页。 四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。 （一）氨基酸通过肽键连接而形成肽(peptide) 当前30页，共129页，星期一。 第三十页，共一百二十九页。 + -HOH 甘氨酰甘氨酸 肽键 当前31页，共129页，星期一。 第三十一页，共一百二十九页。 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽…… 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 当前32页，共129页，星期一。 第三十二页，共一百二十九页。 N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端 多肽链有两端： 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 当前33页，共129页，星期一。 第三十三页，共一百二十九页。 肽链结构 主链 侧链 侧链 侧链 侧链 多肽链骨架：NCC NCC NCC… 当前34页，共129页，星期一。 第三十四页，共一百二十九页。 N末端 C末端 牛核糖核酸酶 当前35页，共129页，星期一。 第三十五页，共一百二十九页。 （二）体内存在多种重要的生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 当前36页，共129页，星期一。 第三十六页，共一百二十九页。 GSH过氧化物酶 H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶 NADPH+H+ NADP+ GSH与GSSG间的转换 当前37页，共129页，星期一。 第三十七页，共一百二十九页。 体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽(neuropeptide) 2.多肽类激素及神经肽 当前38页，共129页，星期一。 第三十八页，共一百二十九页。  在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。有：脑啡肽、β-内啡肽、强啡肽、孤啡肽 神经肽 Met-脑啡肽 +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- Leu-脑啡肽 ＋H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO- 当前39页，共129页，星期一。 第三十九页，共一百二十九页。 蛋白质的分子结构The Molecular Structure of Protein 第二节 当前40页，共129页，星期一。 第四十页，共一百二十九页。 蛋白质的分子结构包括: 高级结构 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 当前41页，共129页，星期一。 第四十一页，共一百二十九页。 蛋白质分子的结构层次 Lys Gly Leu Val Ala His Amino acids 当前42页，共129页，星期一。 第四十二页，共一百二十九页。 蛋白质分子中的化学键 包括 共价键 肽键 二硫键 非共价键 氢键 盐键 疏水键 范德华力 次级键 在蛋白质中 主键 肽键 副键 次级键 当前43页，共129页，星期一。 第四十三页，共一百二十九页。 定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构 主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 当前44页，共129页，星期一。 第四十四页，共一百二十九页。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 当前45页，共129页，星期一。 第四十五页，共一百二十九页。 二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 定义: 主要的化学键：氢键 当前46页，共129页，星期一。 第四十六页，共一百二十九页。 （一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上 参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽键平面或肽单元 (peptide unit)。 当前47页，共129页，星期一。 第四十七页，共一百二十九页。 肽单元 (peptide unit) 当前48页，共129页，星期一。 第四十八页，共一百二十九页。 ?-螺旋 (? -helix) ?-折叠 (?-pleated sheet) ?-转角 (?-turn) 无规卷曲 (random coil) （二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构 蛋白质二级结构 当前49页，共129页，星期一。 第四十九页，共一百二十九页。 ■ ?-螺旋 目 录 ?-螺旋结构是以肽平面为单位形成的右手螺旋结构，?=-47°，?=-57°。每3.6个氨基酸螺旋上升一周，螺距=0.54nm。每个肽平面的N-H与第4个肽平面的C-O形成氢键。氢键与螺旋长轴相平行。 ?-螺旋的所有肽键均参与氢键的形成。R基团伸向螺旋的外侧。 当前50页，共129页，星期一。 第五十页，共一百二十九页。 当前51页，共129页，星期一。 第五十一页，共一百二十九页。 （三）?-折叠 ?-折叠结构呈折纸样，多肽链充分伸展，肽平面之间折叠成锯齿样结构。常常2个以上的?-折叠平行排列，肽段之间形成氢键。即一个肽链的肽键羰基氧与另一肽链的肽键氨基氢形成氢键。所有的肽键均参加氢键的形成。R基团交替地伸向此锯齿状结构的上、下方。根据肽段的走向， 几条?-折叠肽段有顺向平行与反向平行之分。 使多肽链形成片层结构 当前52页，共129页，星期一。 第五十二页，共一百二十九页。 顺向平行 反向平行 N末端 N末端 N末端 C末端 0.7nm ?-折叠结构（A：顺向平行，B：反向平行) 当前53页，共129页，星期一。 第五十三页，共一百二十九页。 （四）?-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在 ?-转角 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 当前54页，共129页，星期一。 第五十四页，共一百二十九页。 无规则卷曲示意图 无规则卷曲 细胞色素C的三级结构 当前55页，共129页，星期一。 第五十五页，共一百二十九页。 （五）模体是具有特殊功能的超二级结构 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。 二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。 当前56页，共129页，星期一。 第五十六页，共一百二十九页。 二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif) 。 模体是具有特殊功能的超二级结构。 当前57页，共129页，星期一。 第五十七页，共一百二十九页。 钙结合蛋白中结合钙离子的模体 锌指结构 α-螺旋-β转角（或环）-α-螺旋模体 链-β转角-链模体 链-β转角-α-螺旋-β转角-链模体 模体常见的形式 当前58页，共129页，星期一。 第五十八页，共一百二十九页。 （六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。 当前59页，共129页，星期一。 第五十九页，共一百二十九页。 ⑴酸性或碱性AA集中的区域（同种电荷的相斥）； ⑵ Pro存在不利于α-螺旋形成（Cα形成五员环）； ⑶ Gly存在不利于螺旋的稳定（R－为H）； ⑷极大的R－侧链基团集中处不利于α-螺旋形成（空间位阻效应）。 影响α-螺旋稳定的因素 R-基团太大时，?-折叠不易形成（影响两肽段彼此靠近）。如：蚕丝蛋白中含有大量的 ?-折叠，因为其结构中含有大量的Ala和Gly（其R-基团小）。 影响?-折叠稳定的因素 当前60页，共129页，星期一。 第六十页，共一百二十九页。 三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 主要的化学键: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 定义: （一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置 当前61页，共129页，星期一。 第六十一页，共一百二十九页。 目录 目录 什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 当前1页，共129页，星期一。 第一页，共一百二十九页。 蛋白质研究的历史 1833年，从麦芽中分离淀粉酶；随后从胃液中分离到类似胃蛋白酶的物质。 1864年，血红蛋白被分离并结晶。 19世纪末，证明蛋白质由氨基酸组成，并合成了多种短肽。 20世纪初，发现蛋白质的二级结构；完成胰岛素一级结构测定。 当前2页，共129页，星期一。 第二页，共一百二十九页。 20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立，促进了蛋白质研究迅速发展； 1962年，确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究展开。 当前3页，共129页，星期一。 第三页，共一百二十九页。 蛋白质的生物学重要性 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 当前4页，共129页，星期一。 第四页，共一百二十九页。 作为生物催化剂（酶） 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 3. 氧化供能 17.15kJ/g蛋白质 当前5页，共129页，星期一。 第五页，共一百二十九页。 蛋白质的分子组成The Molecular Component of Protein 第一节 当前6页，共129页，星期一。 第六页，共一百二十九页。 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 当前7页，共129页，星期一。 第七页，共一百二十九页。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16% 蛋白质元素组成的特点 当前8页，共129页，星期一。 第八页，共一百二十九页。 一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-?-氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。 当前9页，共129页，星期一。 第九页，共一百二十九页。 种类：自然界氨基酸：约300余种. 基本知识 1.氨基和羧基的位置: 分为α-、β-氨基酸等. 2.连接在手性碳原子上各原子或基团在空间分布 分为L-氨基酸或D-氨基酸. 3.氨基的不同, 分为氨基酸和亚氨基酸 4.是否有密码：编码和非编码氨基酸 分类与依据： 当前10页，共129页，星期一。 第十页，共一百二十九页。 当前11页，共129页，星期一。 第十一页，共一百二十九页。 H 甘氨酸 CH3 丙氨酸 L-氨基酸的通式 R C + N H 3 C O O - H 当前12页，共129页，星期一。 第十二页，共一百二十九页。 非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类 当前13页，共129页，星期一。 第十三页，共一百二十九页。 (一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸 当前14页，共129页，星期一。 第十四页，共一百二十九页。 (二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸 当前15页，共129页，星期一。 第十五页，共一百二十九页。 (三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸 P 当前16页，共129页，星期一。 第十六页，共一百二十九页。 (四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸 当前17页，共129页，星期一。 第十七页，共一百二十九页。 (五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸 赖氨酸 lysine Lys K 9.74 当前18页，共129页，星期一。 第十八页，共一百二十九页。 几种特殊氨基酸 脯氨酸 （亚氨基酸） CH 2 CHCOO - NH 2 + CH 2 CH 2 CH 2 CHCOO - NH 2 + CH 2 CH 2 当前19页，共129页，星期一。 第十九页，共一百二十九页。 ? 半胱氨酸 + 胱氨酸 二硫键 -HH - OOC - CH - CH 2 - S + NH 3 S - CH 2 - CH - COO - + NH 3 - OOC - CH - CH 2 - S + NH 3 S - CH 2 - CH - COO - + NH 3 - OOC - CH - CH 2 - SH + NH 3 - OOC - CH - CH 2 - SH + NH 3 HS - CH 2 - CH - COO - + NH 3 HS - CH 2 - CH - COO - + NH 3 当前20页，共129页，星期一。 第二十页，共一百二十九页。 三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 （一）氨基酸具有两性解离的性质 当前21页，共129页，星期一。 第二十一页，共一百二十九页。 pH=pI +OH- pHpI +H+ +OH- +H+ pHpI 氨基酸的兼性离子 阳离子 阴离子 当前22页，共129页，星期一。 第二十二页，共一百二十九页。 氨基酸等电点（PI）的计算 中性氨基酸：PI=1/2（pK1+pK2) 酸性氨基酸：PI=1/2（pK1+pK3) 碱性氨基酸：PI=1/2（pK2+pK3) 当前23页，共129页，星期一。 第二十三页，共一百二十九页。 当前24页，共129页，星期一。 第二十四页，共一百二十九页。 当前25页，共129页，星期一。 第二十五页，共一百二十九页。 （二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收 当前26页，共129页，星期一。 第二十六页，共一百二十九页。 共轭双键:有机化合物分子结构中由一个单键隔开的两个双键。以C=C-C=C表示 当前27页，共129页，星期一。 第二十七页，共一百二十九页。 （三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 当前28页，共129页，星期一。 第二十八页，共一百二十九页。 茚三酮反应(ninhydrin reaction) 茚三酮 氨基酸 茚三酮(还原型) 醛 茚三酮(还原型) 蓝紫色化合物 2 当前29页，共129页，星期一。 第二十九页，共一百二十九页。 目录 目录