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　　蛋白质的分子结构 TheMolecularStructureofProtein 1 本节教学重点 1.掌握：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；二级结构主 要形式及结构特点 2.理解：稳定各级结构的主要化学键；构型和构象 3.重点难点：蛋白质结构的四个层次 2 蛋白质的分子结构 一级结构(primarystructure) 二级结构(secondarystructure) 三级结构(tertiarystructure) 四级结构(quaternarystructure) 高级结构 3 定义： 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸 的排列顺序。 主要化学键：肽键 二硫键的位置也属于一级结构范畴。 4 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功 能的基础。 胰岛素的一级结构 30 21 5 二、蛋白质的二级结构 6 •定义：蛋白质的二级结构是指多肽链中某个肽 段的主链骨架原子的相对空间位置。 •主链骨架原子包括N（氨基氮），CO（羰基碳） 和相邻的2个C。 •稳定蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。 2-1肽单元或肽单位(peptideunit) 57° 47° 参与肽键的6个原子C1、C、O、N、 H、C2位于同一平面，C1和C2 在平面上所处的位置为反式(trans)构 型，此同一平面上的6个原子构成了 所谓的肽单元。 7 8 蛋白质二级结构的主要形式 •-螺旋(-helix) •-折叠(-pleatedsheet) •-转角(-turn) •无规卷曲(randomcoil) 9 2-2-螺旋 结构要点: ①多肽链主链围绕中心轴形成 右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm， 即0.15nm/氨基酸残基。 ③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形 成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平 行。 10 11 12 卷发(烫发)的生物化学基础 α-角蛋白的分子结构 烫发的原理 2-3-折叠 1.多肽链充分伸展，相邻酰胺平面之间折叠成 锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。 2.两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间 可顺向平行，也可反向平行。 3.两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠 结构。氢键与螺旋长轴垂直。 13 14 平行（parallel）反向平行（anti-parallel） 15 蚕丝蛋白 丝心蛋白具有抗张强度 高，质地柔软的特性， 但不能拉伸。丝心蛋白 是典型的反平行式-折 叠片，多肽链取锯齿状 折叠构象 2-4-转角和无规卷曲 -转角： 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。 1.肽链内形成180º回折。 2.含4个氨基酸残基，第一个与第四个氨基 酸残基形成氢键。 3.第二个氨基酸残基常为脯氨酸（Pro）。 16 -转角： 17 18 2-5超二级结构 19 钙结合蛋白中结合 钙离子的模体 锌指结构 2-6模体 三、蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和范德华力等。 稳定因素： 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 定义 20 氢键 氢键 氢键 离子键 离子键 疏水键 疏水键 疏水键 21 3-1肌红蛋白(myoglobin，Mb) N端 C 端 22 23 定义：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构 较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构 域（domain）。 结构域是三级结构层次上的独立功能区。 3-2结构域 卵溶菌酶三级结构中的两个结构域 结构域1 结构域2 3-3分子伴侣(chaperon) *热休克蛋白70(Hsp70) *伴侣蛋白(chaperonin)(如Hsp60/GroEL、GroES) *核质蛋白(nucleoplasmin) 是为加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构提供 合适微环境的一类蛋白质。 24 3.亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。 1.定义：蛋白质分子中两条或两条亚基的空间排布及亚基 接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 2.每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基(subunit)。 25 4.由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相 同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不 同，则称之为异二聚体(heterodimer)。 血红蛋白（Hemoglobin,Hb）的四级结构 26 27 28 思考题： 1.简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四 级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。 2.解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、 三级结构的关系。