Dogecoin - An open-source peer-to-peer digital currency (访问: hash.cyou 领取999USDT）

　　生物化学 第二节 蛋白质的分子结构 (一).蛋白质的一级结构 F. Sanger NH + V F 3 (1951, Cambridge U) +NH N 3 Insulin 胰岛素(A, B chains) B-chain G Q I H V L H L V O N E E 2 F S C A G S S Q C L C Y S - T NO L OOC S 2 N S V S S C I C S COO- C Y L G N T E E L QY K R P G T A-chain Y F F Nelson Cox (2000) Principles of Biochemistry (3e) p.142 肽单位 肽单位(The peptide group) 构成肽链主链的基本单元，叫做肽单位——主 链骨架重复单位，它包括两个a-碳原子及其中间的 一个肽键，Ca-CO-NH-Ca ，肽单位又叫肽平面。 a N C H 2 2 sp sp C N O C C a 二面角 Ca-N键的旋转角度叫φ角， Ca-C的旋转角度叫

　　角。 + - φ角，

　　角叫做二面角， 二面角易受空间障碍的 限制。 (二).蛋白质的二级结构  两面角决定了两个肽平面的相对位置，因此就决定了肽 链主链的位置与构象。 (二).蛋白质的二级结构 蛋白质分子的二级结构（secondary structure ）二 级结构（secondary structure ）是指蛋白质分子中某一 段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对 空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的结构。在所有已测 定空间结构的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包 括：α螺旋、β折叠和β转角等。 (三).蛋白质二级结构的基本类型 1、a-螺旋（a-helix) 1) a-螺旋构象的结构特点 a Helix: 螺旋 3.6 a a 3 a 氢键 2 a 1 a o (1) Right handed (右手旋) 5.4 A (2) 每3.6氨基酸绕一圈 ，每圈5.4 Å 高 (3) Carbonyl (C=O) 与下游第四个残H-N- 形成氢键 (4)整个 a helix 呈 圆筒状 ，且有 偶极性 (5)氢键的取向几乎与中心轴平行。 α—螺旋 （2 ）、 R侧链对α—螺旋的影响 ① 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如 Lys，或Asp ，或Glu) ，不能形成稳定的α—螺旋。如 多聚Lys、多聚Glu。 ②Gly在肽中连续存在时，不易形成α—螺旋。 ③ R基大 （如Ile）不易形成α—螺旋 ④ Pro、羟脯氨酸中止α—螺旋。 ⑤ R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α—螺旋的形成。 如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。 (三).蛋白质二级结构的基本类型 2、b-折叠（b-sheet) ,β-片层、β-结构 二级结构(Secondary structure) ● b Sheet: 折叠 (1) 肽链平行排列，相邻肽链主链上的NH和 C=O之间形成 氢键 侧向连接。 (2)多肽主链呈锯齿状折叠构象 ，侧链R基交 替地分布在片层平面的两侧。 (3)肽链走向为 同向(parallel)或反向排列。 从能量上看，反平行式 拆叠则更为稳定 (三).蛋白质二级结构的基本类型 3、β-转角,回折,弯曲 （β-turn, reverse turn, bend） 指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180度的回 折，回折处的结构就称为β-转角。 (三).蛋白质二级结构的基本类型 β转角的特征： ① 由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。 ② 主链骨架以180°返回折叠。 ③ 第一个aa残基的C=O与第四个aa残基的N-H 生成氢键 ④ C1α与C4α之间距离小于0.7nm ⑤ 常见的残基有Pro，Gly，Asp ，Trp等 (三).蛋白质二级结构的基本类型 4、无规卷曲（Random Coil) 在一些蛋白，特别是在球蛋白中