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　　(2)结构域（structuredomain） 蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β －转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组 合体称为蛋白质的超二级结构 基本组合方式：αα；ββ；βαβ;βββ 在二级结构或超二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个 相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实 体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。（具部分 生物功能） 形成意义：动力学上更为合理 蛋白质（酶）活性部位往往位于结构域之间，使其更具柔性 (１)超二级结构（supersecondarystructure） βββ αα β×β 12345 52341 Β-链 βαβ β-迂回 回形拓扑结构 回形拓扑结构 β-迂回 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 -螺旋 -转角 -折叠 二硫键 结构域1 结构域2 功能域是蛋白质分子能独立存在的功能单位。结构域间的松散区形 成空穴的部位常常就是功能域部位 丙酮酸激酶结构域4羧肽酶腺苷酸激酶 (a)(b) 丙糖磷酸异构酶乳酸脱氢酶结构域1 黄素蛋白 平行-折叠的结构比较（a）-园桶形排布，（b）马蹄形排布 多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互 作用进一步卷曲折叠，形成一个紧密的挖球状的结构。 三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重 新排布。 维持三级结构的力：盐键、氢键、疏水键、范得华力、二硫键 实例：肌红蛋白 核糖核酸酶 153AA和1个血红素辅基主要α螺旋、非规则构象 His93 HisF8 配位键 核糖核酸酶三级结构示意图 N His12 C His119 Lys41 124AA残基3个α螺旋5个β折叠 四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit） 的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持 四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华 力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽 链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。 实例：血红蛋白 烟草花叶病毒的外壳蛋白四级结构 2条α每条1412条β每条146 烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的自我组装 二、维持蛋白质分子构象的作用力 a.盐键b.氢键c.疏水键d.范得华力e.二硫键 多肽链 蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物 学功能的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是 其结构的反映。蛋白质一级结构包含了其分子的 所有信息，并决定其高级结构，高级结构和其功 能密切相关。 •细胞色素Ｃ •不同种的细胞色素Ｃ由104－114个氨基酸残基 组成，有38氨基酸是各种生物共有的。从图3－17 可知：亲缘关系越近，氨基酸差异数越少，其结 构越相似。 •说明一级结构中氨基酸残基的顺序固然重要，但 并不是每个氨基酸残基的位置都不能变。 不同生物与人的Cytc的AA差异数目 生物与人不同的AA数目 黑猩猩0 恒河猴1 兔9 袋鼠10 牛、猪、羊、狗11 马12 鸡、火鸡13 响尾蛇14 海龟15 金枪鱼21 角饺23 小蝇25 蛾31 小麦35 粗早链孢霉43 酵母44 不 同 生 物 来 源 的 细 胞 色 素 c 中 14 10 6 100 1 34 32 30 29 27 18 17 67 59 52 51 48 45 41 38 87 84 82 80 70 68 91 Gly Gly Phe Cys Gly Gly Gly Arg Lys Gly Cys Lys Phe His Pro Leu Gly Arg Tyr Ala Asn Trp Tyr 70 75 80 Lys Lys Lys Pro Pro Tyr Ile Gly Thr Met Asn Leu 血红素 细胞色素c分子的空间结构 不变的AA残基 35个不变的AA残基，是CytC的生物功能所不 可缺少的。其中有的可能参加维持分子构象；有的 可能参与电子传递；有的可能参与“识别”并结合 细胞色素还原酶和氧化酶。 2、血红蛋白 分子病 镰刀形 红细胞 正常红 细胞 -链N端氨基酸排列顺序12345678 Hb-A（正常人）Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys… Hb-S（患者）Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys… 正常红细胞与镰刀形红细 胞的扫描电镜图 二、蛋白质的构象与功能关系 1、胰岛素 胰岛素由二条链（A链21、B链30）51个氨基 酸残基组成。 前胰岛素原→胰岛素原→胰岛素 猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意图 2、血红蛋白： 1）结构： 血红蛋白由四 个亚基组 成（α 2 β 2） 血红素 2）血红蛋白输氧功能和构象变化 O 2 Hb Hb-O 2 O 2 血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线 活动肌肉毛细 血管中的PO 2 0 肺泡中的PO 2 Myoglobin Hemoglobin 3）影响血红蛋白与氧亲和力的因素 •H ＋ 和CO 2 的影响：（Bohr效应） •在生理PH范围内，降低PH可使血红蛋白与氧的亲和 力降低；恒定PH条件下，增加二氧化碳的浓度，也能降 低血红蛋白与氧的亲和力。 HbH + +O 2 HbO 2 +H + 增加氢离子浓度反应向左移动，即降低血红蛋白与 氧的亲和力 血红蛋白与二氧化碳的结合位点与氧不同，氧合血红蛋白也能 与二氧化碳结合。 Hb-NH 2 +CO 2 Hb-NHCOO - +H + Hb-NHCOO-能与带正电荷的基团形成盐键，使脱氧 血红蛋白构象稳定，从而降低血红蛋白对氧的亲和力。 血红蛋白的主要功能是运输氧。此外还能运输二氧化 碳和调节血液的pH值。 2,3－二磷酸甘油酸的影响 •当红细胞中无2,3－二磷酸甘油酸时， 血红蛋白与氧的亲和力强；当2,3－二磷 酸甘油酸与血红蛋白结合后，极大地降 低血红蛋白与氧的亲和力。 2,3－二磷酸甘油酸与脱氧血红蛋白结合， 使脱氧血红蛋白分子结构更加稳定，处于不 易与氧结合的状态。 • • 血红蛋白与氧结合后，亚铁离子的价数不变， 这是血红蛋白的一个重要性质。如果Fe 2+ 氧 化成Fe 3+ 血红蛋白与氧结合的部位就被水取 代。 3、免疫球蛋白 一、 肽 二、 两性解离性质及等电点 三、 蛋白质胶体性质 四、 蛋白质的沉淀 五、 蛋白质的变性与复性 六、 蛋白质的紫外吸收特性 七、 蛋白质呈色反应 谷胱甘肽 谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还 原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。 一、肽 pH = pI 净电荷=0 pH

　　pI 净电荷为负 Pr COOH NH 3 + + H + + OH - + H + + OH - Pr COO - NH 2 Pr COO - NH 3 + 当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此 时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（isoelectric point，pI）。 蛋白质处在等电点时，其导电率、渗透压、粘度以及溶解度都是最低值 、 由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形 成1-100nm的颗粒，因而具有胶体溶液的特征 。可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨 基酸残基，对水有很高的亲和性，通过水合 作用在蛋白质颗粒外面形成一层水化层，同 时这些颗粒带有电荷，因而蛋白质溶液是相 当稳定的亲水胶体。 如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或 失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶 液就不再稳定并将产生沉淀。 沉淀方法类别: 1、高浓度中性盐（盐析、盐溶） 在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效 地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从 而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out） 特点：不变性 低浓度的硫酸铵等中性盐，可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为 盐溶（salting in） 2、有机溶剂沉淀（pH＝pI） • 降低溶液的介电常数，破坏蛋白质周围的水化膜。有 时使蛋白质变性 • 3、重金属盐类沉淀（pH