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在该研究成果中，作者先用基于二氢叶酸还原酶的蛋白质互补分析体系来高效检测无序片段间的相互作用，系统研究了位点突变和截短对互作的影响，发现实验结果与AlphaFold2预测的α/β型复合物结构模型吻合；作者进一步用蛋白质序列设计深度学习模型ABACUS-R基于结构设计了多个突变体，成功获得一个突变体的晶体并解析了其结构。晶体结构与预测模型高度一致，证明两段无序区发生协同折叠，形成包含三段反平行β的折叠片层与一段α螺旋堆积的有序核心结构，其中β折叠片层由来自4.1G的两段无序区包夹来自NuMA的无序靶标片段共折叠形成；进一步分析表明，4.1GC端结构域与其他靶标蛋白的结合采用了类似结构机制（图1）。
